Ферменты

Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения, этим и объясняется происхождение их названия (от лат fermentum – закваска, enzyme – в дрожжах). Представление о том, что в живых системах химические реакции протекают при помощи каких-то факторов, возникло более 200 лет назад. В начале XIX в. господствовало мнение о наличии «жизненных сил», управляющих процессами жизнедеятельности. Более четкие и однозначные представления сформировались в связи с развитием теории химического катализа, выдвинутой шведским химиком Й.Я. Берцелиусом, который первым отметил высокую производительность биологических катализаторов на примере диастазы.

В 50-х гг. XIX столетия Л. Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы – ферментами. Ошибка Пастера заключалась в том, что он считал ферменты неотделимыми от живых клеток (в данном случае – дрожжевых), однако это ошибочное представление разделялось многими учеными, его современниками. Поэтому открытие Э. Бухнера, который первым показал, что в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт, является, по сути, началом формирования науки – энзимологии. В 20-х гг. ХХ в. Р. Вильштеттер впервые получил ряд ферментов в высокоочищенном состоянии. Однако химическую природу ферментов он не идентифицировал из-за ошибочного исходного представления о том, что ферменты – особый класс низкомолекулярных веществ, сорбированных на белках. В 1926 г. Дж. Самнер впервые получил растительнуюуреазу в виде белковых кристаллов. Четыре года спустя Дж. Нортроп и М. Кунитц представили данные о получении кристаллов трипсина и пепсина, доказав их исключительно белковую природу. Успехи прикладной энзимологии во второй половине ХХ столетия позволили получить более 2000 ферментов.

Ферменты обладают высокой эффективностью даже в очень небольших количествах. Такая высокая эффективность объясняется тем, что молекулы ферментов в процессе своей каталитической деятельности непрерывно регенерируют. Типичная моле кула фермента может регенерировать миллионы раз в минуту. Надо сказать, что и неорганические катализаторы также способны ускорять превращение такого количества веществ, которое во много раз превышает их собственную массу. Но ни один неорганический катализатор не может сравниться с ферментами по эффективности действия. 

Примером может служить фермент реннин, вырабатываемый слизистой оболочкой желудка жвачных животных. Одна молекула его за 10 минут при 37°С способна вызывать коагуляцию (створаживание) порядка миллиона молекул казеиногена молока. 

Надо понимать, что ферменты являются натуральными биологически-активными веществами, без которых не возможна ни одна биохимическая реакция в мире, то есть функционирование живых организмов на земле. Это специфические белки, играющие роль катализаторов, то есть веществ, изменяющих скорость химических процессов, протекающих в организмах. Ферменты обнаружены у всех живых организмов, начиная с человека (см. рисунок) до самых примитивных микроорганизмов (более 2500 видов). 

Ученые всего мира видят в биотехнологии (производства и применения ферментов) большое и безопасное будущее, что подтверждается ниже перечисленными факторами. 

Производство ферментов – это экологичное и ресурсосберегающее производство, которое сохраняет окружающую среду, так как отходы от производства ферментов используют как натуральную подкормку для растений, в отличие от химических производств. 

Биотехнология- это высокий уровень безопасности для человека, животных и растений, так как фермент - это белок, который воздействует только на конкретную связь в конкретном субстрате. Соответственно, фермент не может воздействовать на любой другой объект.

Безопасность применения ферментов доказана и научно подтверждена отсутствием активных форм в готовой продукции, так как они органично входят в состав продукта, и, выполнив свою роль улучшителя в технологическом процессе, инактивируются при термической обработке - температура более 60-70ºС. 

С экономической точки зрения высокая эффективность обогащения муки ферментами подтверждена тем, что минимальное удорожание дает возможность достичь максимального результата за счет раскрытия собственного потенциала муки, так как если бы было применено высококачественное зерно с полным набором собственных ферментов.

Как и другие функциональные белки, ферменты делятся на простые и сложные. Простые ферменты — это простые белки, они построены из аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Сложные ферменты — это сложные белки, они состоят из простого белка и небелкового компонента. При их гидролизе, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада. 

Белковая часть сложного фермента получила название апофермент, небелковая часть — кофактор. Кофакторы могут иметь разную химическую природу и отличаться по прочности связи с апоферментом. В роли кофактора могут выступать ионы различных металлов, а также другие неорганические ионы. 

Органические вещества неаминокислотной природы, используемые в роли кофакторов, называются коферментами. Кофермент вместе с апоферментом образуют холофермент.

Кофермент + Апофермент ↔ Холофермент 

В некоторых случаях в условиях живой клетки равновесие в этой реакции сильно сдвинуто вправо, и кофермент прочно связан со своей белковой частью, они не разделяются при выделении и очистке. Такой кофермент называется простетической группой. 

Следует отметить одну отличительную особенность сложных ферментов, заключающуюся в том, что ни кофактор (в том числе кофермент), ни сам по себе апофермент каталитической активностью не обладают и только их объединение в единое целое обеспечивает быстрое протекание химической реакции. 

Ферменты сочетают в себе свойства катализаторов и свойства, присущие всем остальным белкам. Главными физико-химическими свойствами белков являются молекулярная масса, электрический заряд и растворимость в воде. Именно эти свойства определяют способы активации и ингибирования ферментов. 

Ферменты купить для улучшения выпечки